Cuáles son las proteínas

Las proteínas son macromoléculas biológicas comprender una o más cadenas de aminoácidos. Las proteínas están presentes en todos los seres vivos y participan en casi todos los procesos de células, la realización de una amplia gama de funciones en el cuerpo, tales como la replicación del ADN , la respuesta a los estímulos y las moléculas de transporte.

Muchas proteínas son enzimas que catalizan las reacciones bioquímicas fundamentales para el metabolismo. Las proteínas también tienen funciones estructurales o mecánicas, tales como la actina y la miosina en el músculo y las proteínas en elcitoesqueleto , que forman un sistema de andamiaje que mantiene la forma de la célula.

Otras proteínas son importantes en la señalización celular , la respuesta inmune y del ciclo celular . Las proteínas difieren esencialmente en su secuencia de aminoácidos, que está determinada por su secuencia genética y comúnmente causa de suplegado en una estructura tridimensional específica que determina su actividad.

cuales son las proteinas

A diferencia de las plantas , los animales no pueden sintetizar todos los aminoácidos que necesitan para vivir. El aminoácido que el organismo no puede sintetizar por sí mismo se denomina propiosaminoácidos esenciales y deben obtenerse por el consumo de proteínas de los alimentos que contiene, que se transforman en aminoácidos durante la digestión.

Las proteínas se pueden encontrar en una amplia variedad de alimentos animales y vegetales. La carne, los huevos, la leche y el pescado son fuentes de proteínas completas. Entre las principales fuentes vegetales más ricas en proteínas son las verduras, especialmente las habas, las lentejas, la soya o garbanzos.

La gran mayoría de los aminoácidos en la dieta humana está disponible, por lo que una persona con una dieta sana y equilibrada rara vez necesitan suplementos de proteína.

La necesidad es también mayor en los atletas o durante la infancia , el embarazo o la lactancia , o cuando el cuerpo se está recuperando de un trauma o una operación.

Cuando el cuerpo no recibe la cantidad de proteína requerida no es suficiente y la proteína de la desnutrición , lo que puede causar una variedad de enfermedades, incluyendo retraso en el desarrollo en niños.

Una proteína que contiene al menos una cadena polimérica de condensación lineal derivado de aminoácido opolipéptido . residuos de aminoácidos individuales se unen entre sí mediante enlaces peptídicos.

proteina

La secuencia de residuos de aminoácidos de cada proteína se define por la secuencia de un gen , que está codificada en el código genético.

Durante o después del proceso de síntesis, los residuos de una proteína a menudo alterados químicamente por modificación postraduccional, que modifica las propiedades físicas y químicas de las proteínas, su plegamiento, estabilidad, actividad y, por último, su función. En algunos casos las proteínas no están unidos grupos de péptidos, que se denominan cofactores o grupos prostéticos.

Las proteínas también pueden trabajar juntos para llevar a cabo una determinada función, agrupando en complejos de proteínas. Las proteínas pueden purificarse a partir de otros componentes celulares utilizando diversas técnicas, tales como precipitación, ultra-centrifugación , electroforesis y cromatografía.

Entre los métodos utilizados para estudiar la estructura y funciones de las proteínas son inmunohistoquímica, mutagénesis dirigida al sitio, de resonancia magnética nuclear y espectrometría de masas.

Nutrición

Las proteínas son nutrientes esenciales para el cuerpo humano. Si bien la mayor parte de los microorganismos y las plantas son capaces de biosintetizar todos los veinte aminoácidos -standard, animales, incluidos los humanos, la necesidad de conseguir algunos de estos aminoácidos de la dieta los alimentos.

Esto es debido a la ausencia en los animales de algunas enzimas clave que funcionan para sintetizar estos aminoácidos. El aminoácido que el organismo no puede sintetizar por sí mismo son llamados aminoácidos esenciales.

Los animales pueden obtener de aminoácidos mediante el consumo de alimentos que contienen proteínas. proteínas ingeridas se transforman en aminoácidos por la digestión , lo que implica la desnaturalización de la proteína a través de la exposición a ácido y la hidrólisis por enzimas llamadas proteasas.

proteinas nutrición

Algunos de los aminoácidos ingeridos se utilizan para la biosíntesis de proteínas, mientras que otros se convierten en glucosa a través de la gluconeogénesis , o entrar en el ciclo del ácido cítrico .

Además de ser los tejidos del cuerpo base, las proteínas son también una fuente de energía. Como fuente de energía, que contiene 4 kcal por gramo , un valor similar a los hidratos de carbono , pero diferente de los lípidos que contienen 9 kcal por gramo.

Durante la digestión , las proteínas se separan en el estómago en la cadena depolipéptido más pequeño a través de la acción del ácido clorhídrico y de la proteasa .Esto es esencial para la síntesis de los aminoácidos esenciales no puede ser biosintetizado en el cuerpo.

Los aminoácidos esenciales son la leucina , isoleucina , valina , lisina , treonina ,triptófano , metionina , fenilalanina y la histidina . No – aminoácidos esenciales sonalanina , asparagina , ácido aspártico y ácido glutámico .

Los aminoácidos condicionalmente esenciales son arginina , cisteína , glutamina , glicina , prolina ,serina y tirosina. Los aminoácidos están en diferentes alimentos de fuentes animales tales como carne , leche , pescado y huevos.

Las proteínas también están disponibles de varias fuentes vegetales cereales integrales , las legumbres secas, entre ellos, la soja , frutas frutos secos y semillas. Los vegetarianos y veganos pueden obtener los aminoácidos esenciales requeridos por la ingestión de diversas proteínas vegetales.

Papel de las proteínas en el cuerpo

Las proteínas son nutrientes esenciales para el crecimiento y mantenimiento del cuerpo humano. Con la excepción del agua, las proteínas son más abundantes moléculas en el cuerpo es el principal componente estructural de todas las células, en particular de los músculos.

Las proteínas también se utilizan en las membranas, como es el caso de las glicoproteínas . Después de ser desglosado en los aminoácidos se utilizan como precursores de ácidos nucleicos, coenzimas, hormonas, respuesta inmune , la reparación celular y otras moléculas esenciales para la vida.

Las proteínas también son esenciales para la formación de las células sanguíneas. Se cree que las proteínas aumentan el rendimiento atlético. Aminoácidos se utilizan en la producción de tejido muscular y reparar el tejido dañado.

Las proteínas sólo se utilizan como fuente de energía cuando las características de hidratos de carbono y lípidos disminuyen en el cuerpo.

Fuentes de alimentos

proteinas en los alimentos

Entre las principales fuentes vegetales de proteínas son ciertos vegetales, como la soja, las lentejas, frijoles o garbanzos.

Las proteínas se pueden encontrar en una amplia variedad de alimentos. La combinación adecuada de fuentes de proteína para cada persona dependiendo de la región, la accesibilidad de los costos económicos, el tipo de aminoácidos y el equilibrio nutricional, así como el sabor propio.

A pesar de que algunos alimentos son fuentes ricas de ciertos aminoácidos, su valor para la nutrición humana es limitada debido a su baja digestibilidad, los factores anti-nutricionales, la alta cantidad de calorías, el colesterol o la densidad mineral.

La carne, los huevos, la leche y el pescado son fuentes de proteínas completas. Entre las fuentes más ricas de proteínas vegetales son las verduras , frutos secos , semillas y frutas.

Las verduras tienen mayores concentraciones de aminoácidos y son las fuentes más completas de proteínas que los cereales y granos enteros. Entre la comida vegetariana a una concentración mayor que el 7% de proteínas son la soja , las lentejas , las habas de color rojo y Semilla de sésamo de la calabaza , de algodón y girasol.

Entre los alimentos básicos que son una mala fuente de proteínas es raíces y tubérculos como la malanga , la tapioca , yla batata , que contienen sólo entre 0 y 2% de proteínas. La fruta, mientras que es rica en otros nutrientes esenciales, es una fuente relativamente pobre de los aminoácidos.

El plátano también es baja en proteínas. Para una alimentación saludable, alimentos básicos con bajo contenido de proteína debe ser complementada con alimentos con proteínas completas y de calidad, sobre todo durante el desarrollo de los niños.

proteinas en alimentos

La gran mayoría de los aminoácidos está disponible en la dieta humana para una persona sana con una dieta equilibrada rara vez necesitasuplementos de proteína. Los aminoácidos más limitados son lisina, treonina ,y aminoácidos que tienen azufre.

La tabla adjunta muestra los grupos de alimentos más importantes que son fuente de proteínas, desde una perspectiva global. También muestra el rendimiento de cada grupo como una fuente de los aminoácidos limitadas en cantidades de miligramos de ácido amino limitado por gramo de proteína total en que los alimentos.

Requisitos dietéticos

Existe un considerable debate acerca de las necesidades de consumo de proteínas. La cantidad de proteína necesaria en la dieta de la persona en particular está determinada en gran medida por la energía y los hidratos de carbono totales, la necesidad del cuerpo de nitrógeno y la composición de aminoácidos esenciales y el peso corporal, la tasa de crecimiento, la actividad física , y la presencia de una lesión o enfermedad.

La alta actividad física y el aumento de la masa muscular aumentar la necesidad de la proteína. La necesidad es también mayor en la infancia, el embarazo o la lactancia , o cuando el cuerpo se está recuperando de un trauma o una operación.

valor diario recomendado

De acuerdo con los valores de referencia de la ingesta de proteínas de la Autoridad Europea de Seguridad Alimentaria, los adultos, incluyendo la edad avanzada, deben consumir 0.83 gramos de proteína por día por kilogramo de peso corporal; recién nacidos, niños y adolescentes deben comer entre 0,83 y 1,31 g / kg / día, dependiendo de la edad.

La embarazada debe consumir cantidades adicionales de proteínas: 9 g 1 g adicionales y 28 g al día para el primer, segundo y tercer trimestre, respectivamente. Las madres lactantes también deben ingerir valores adicionales:. 19 g por día durante los primeros seis meses de lactancia materna y 13 g por día a partir de seis meses.

De acuerdo con Estados Unidos y Canadá recomendaciones, las mujeres de 19 años y 70 años necesitan consumir 46 g de proteína por día, mientras que los hombres en el mismo rango de edad deben consumir al menos 56 gramos de proteína por día.

La cantidad recomendada generalmente para la ingesta diaria es de 0,8 g de proteína por kilogramo de peso corporal. Sin embargo, esta recomendación se basa en las necesidades estructurales sin tener en cuenta que el uso de las proteínas en el metabolismo energético , por lo que cabe una persona relativamente sedentaria.

Varios los estudios han encontrado que las personas activas y los atletas pueden requerir un mayor consumo de proteínas, debido al aumento de la masa muscular y la sudoración y aumento de la necesidad de proteína como una fuente de energía y la reparación del cuerpo. Para estos casos, los valores sugeridos oscilan entre 1,6 g / kg y 1,8 g / kg.

El consumo excesivo y el fracaso

Para compensar las variaciones en la ingesta de proteínas durante todo el día, o durante situaciones de emergencia en las que el consumo de proteínas está temporalmente alta o baja, el cuerpo trata de equilibrar los niveles de proteínas, utilizando una corta reserva.

En Sin embargo, el cuerpo no es capaz de almacenar el exceso de proteínas a largo plazo. Las proteínas se digieren en aminoácidos que entran en el torrente sanguíneo.

El exceso de aminoácidos son convertidas por el hígado en moléculas útiles en un proceso llamado desaminación . La desaminación convierte elnitrógeno de los aminoácidos en amoníaco , que es a su vez convertido por el hígado en urea en el ciclo de la urea . La urea es entonces excretado por los riñones.

La ingesta excesiva de proteínas también causa un aumento de la excreción de calcio en la orina, que se piensa paraser debido a un desequilibrio en el pH , lo que aumenta el riesgo de formación de piedras en el sistema urinario.

Un estudio epidemiológico en 2006 no identificó ninguna cualquier relación entre la ingesta de proteínas totales y la presión arterial , pero se ha encontrado una relación inversa entre el consumo de proteína vegetal y la presión arterial.

Cuando el cuerpo no recibe la cantidad de proteína necesaria no es suficiente y la proteína de la desnutrición , lo que puede causar una variedad de enfermedades, incluyendo retraso en el desarrollo en los niños, el kwashiorkor , la pigmentación rojiza del cabello y la piel, hígado graso , diarrea , el acné y la disminución del recuento de linfocitos T , lo que aumenta el riesgo de infecciones secundarias.

La desnutrición proteico es relativamente común en todo el mundo, tanto para adultos y niños, y es responsable de aproximadamente seis millones muertes al año. En los países desarrollados, la enfermedad se presenta predominantemente en la edad avanzada o en los hospitales, por lo general asociados con otras enfermedades.

Dietas ricas en proteínas

Las dietas altas en proteínas pueden ayudar a perder peso al hacer una persona se sienta lleno más rápido. En las personas más sanas, este tipo de dieta no presenta riesgos para la salud, especialmente si se sigue por un corto período de tiempo. Sin embargo, los peligros a largo plazo están todavía en estudio.

El uso prolongado de este tipo de dieta, generalmente asociada a limitar el consumo de hidratos de carbono , puede causar deficiencias nutricionales y la falta de fibra, que a su vez provoca dolores de cabeza y estreñimiento . Algunas de estas dietas se basan en el aumento en el consumo de carne y productos lácteos de grasa, lo que aumenta el riesgo de enfermedad cardiovascular.

Las opciones más saludables para una dieta alta en proteínas incluyen proteínas de soja , frijoles, frutos secos , el pescado , la cría de aves de corral sin piel, carne de cerdo y productos lácteos magros se deben evitar las carnes rojas y procesadas.

Bioquímica

bioquimica de una proteinaLa mayoría de las proteínas que consisten en polímeros lineales forman a partir de un máximo de 20 L de ácido -α-amino. Todos los aminoácidos proteinogénicos tienen en varias características estructurales comunes, incluyendo un carbono alfa a los que se une químicamente a un grupo de aminas , un grupo de ácido carboxílico y una cadena lateral variable. Sólo prolina difiere de esta estructura básica.

Las cadenas laterales de los aminoácidos comunes tienen una amplia gama de estructuras y propiedades químicas. Es el efecto combinado de todas las cadenas laterales en una proteína determina su estructura tridimensional y reactividad química.

Los aminoácidos en una cadena de polipéptido están unidos por enlaces peptídicos . Una vez unidos en la cadena proteica, cada aminoácido se denomina “residuos”, y cada serie repetitiva y vinculado de átomosde carbono , el nitrógeno y el oxígeno se llama “columna vertebral”.

El enlace peptídico tiene dos formas de resonancia que contribuyen a la formación de un doble enlace y que inhiben la rotación alrededor de su propio eje, en el que los carbonos alfa son aproximadamente coplanar.

Los otros dos ángulosdiedros en el enlace peptídico determinan la forma de la cadena principal. El final de la proteína con un grupo carboxilo libre se llama C-terminal o carboxi-terminal, mientras que el extremo con un grupo libre de la amina se denomina N terminal o amino-terminal.

Los términos “polipetídeo” y “proteína” ” péptido ” son algo ambiguas y su significado se pueden solapar. “Proteína” se utiliza generalmente para referirse a la molécula biológica completa en una forma terciaria estable, mientras que “péptido” se reserva generalmente para oligómeros cortas de aminoácidos, que a menudo se carece de una estructura tridimensional estable.

Sin embargo, la diferencia entre ellos no está bien definida y generalmente corresponde a los residuos 20-30. “Polipetídeo” puede referirse a cualquier aminácidos de cadena lineal, independientemente de la longitud, pero donde por lo general hay una forma terciaria.

Síntesis

Biosíntesis

síntesis de una proteinaLas proteínas están compuestas de aminoácidos utilizando la información codificada en el gen . Cada proteína tiene su propia secuencia de aminoácidos que se especifica por la secuencia denucleótidos del gen que codifica la proteína.

El código genético es un grupo de conjuntos con cada uno de tres nucleótidos, llamadoscodones . Cada una de las combinaciones de tres nucleótidos designa un aminoácido. Por ejemplo, la Auditoría General ( adenina – uracilo -guanina ) es el código de la metionina.

Una vez que el ADN contiene cuatro nucleótidos, el número posible total de codones es 64. Por esta razón, hay una cierta redundancia en el código genético, con algunos aminoácidos son especificados por más de un codón.

Los genes están codificados ADN está inicialmente transcribe a pre- ARN mensajero (ARNm) por proteínas tales como la ARN polimerasa . La mayoría de los organismos serán entonces procesar el pre-ARNm, el uso de diversas formas de modificación post-transcripcional , formando así el ARNm maduro, que se utiliza entonces como unmolde para la síntesis de proteína tomada por el ribosoma.

Enprocariotas , mRNA puede utilizarse hasta el momento se produce como para ser conectado a un ribosoma después de haber retirado elnucleoide. En el otro lado, los eucariotas producen ARNm en el núcleo de la célula , que se transloca luego a través de la envoltura nuclear en el citoplasma , lo que da la síntesis de proteínas.

La tasa de síntesis de proteínas en procariotas es mayor que en los eucariotas, llegando a 20 aminoácidos por segundo.

El proceso de síntesis de una proteína a partir de un molde de ARNm se conoce como traducción . El ARNm se carga en el ribosoma en el que tres nucleótidos se leen a la vez.

Esto se realiza haciendo coincidir cada codón con suanticodón situado en una molécula portadora RNA (tRNA), que transporta el aminoácido correspondiente al codón reconocido por sí mismo. La enzima aminoacil-tRNA sintetasa carga las moléculas de ARNt con el aminoácido correcto. Las proteínas siempre se sintetizan a partir del N-terminal hacia el C-terminal.

El tamaño de una proteína sintetizada se puede medir por el número de aminoácidos y su peso molecular valor total se expresa típicamente en daltons (Da), que significa unidad de masa atómica unificada.

Las proteínas de la levadura , por ejemplo, tienen una longitud media de 466 aminoácidos y 53 kD de masa. Las mayores proteínas conocidas sontitinas con casi 3.000 kDa de masa molecular de 27 000 aminoácidos de longitud.

Síntesis química

proteínas cortos también pueden sintetizarse químicamente por un número de llamada métodos de síntesis de péptidos , que se basan en técnicas de síntesis orgánica para la producción de alto rendimiento de péptidos.

La síntesis química permite la introducción de aminoácidos no naturales en cadenas de péptidos. Estos métodos son útiles en el laboratorio de bioquímica y biología celular, pero no son adecuados para la producción comercial.

La síntesis química no es eficiente para más de 300 polipéptidos de aminoácidos y proteínas sintetizadas no puede asumir inmediatamente su estructura terciaria nativa. La mayoría de los métodos de síntesis química se lleva a cabo desde el C-terminal hacia el extremo N-terminal, a diferencia de la respuesta biológica natural.

Estructura

Tres posibles representaciones de la estructura tridimensional de la proteína triosafosfato isomerasa. Izquierda: átomos de representación, de color dependiendo del tipo de átomo. En el centro: simplificada representación que ilustra la conformación de la cadena principal, de color debido a la estructura secundaria. A la derecha: representación de la superficie de color en función del tipo de residuos (residuos ácidos en rojo, azul, residuos básicos residuos polares residuos no polares verdes y blancos).
Tres posibles representaciones de la estructura tridimensional de la proteína triosafosfato isomerasa .Izquierda: átomos de representación, de color dependiendo del tipo de átomo. En el centro: simplificado que ilustra la representación principal -conformación de la cadena, de color debido a la estructura secundaria. A la derecha: representación de la superficie de color en función del tipo de residuos (ácidos de desecho en residuo rojo, azul base, los residuos polares residuos no polares verdes y blancos).
La mayoría de las proteínas enovela hasta en estructuras tridimensionales diferentes. La forma a la que una proteína es enovela curso se llama conformación nativa.

Aunque hay muchas proteínas capaces de bobinado sin ayuda, simplemente por las propiedades químicas de los aminoácidos, hay otros que requieren la ayuda de chaperones moleculares.

Para su conformación nativa las proteínas pueden tener 4 tipos de estructuras, dependiendo del tipo de aminoácidos, la longitud de cadena y la configuración espacial de la cadena polipeptídica :. primaria, secundaria, terciaria y estructuras cuaternarias.

Las proteínas no son totalmente moléculas rígidas. Además de estos niveles estructurales, las proteínas pueden cambiar entre diversas estructuras en el desempeño de sus funciones.

En el contexto de estos cambios funcionales, estas estructuras terciarias o cuaternarias se refieren a menudo a como “conformaciones”, y las transiciones entre cada uno de ellos se llaman “cambio conformacional”. Estos cambios son a menudo inducida por la unión de una molécula desustrato a la del sitio activo de una enzima -. La región física de la proteína que participa en la catálisis química.

proteínas de la superficie de diversos molecular que muestran su tamaño relativo. De izquierda a derecha: inmunoglobulina G (un anticuerpo), la hemoglobina, la insulina (una hormona), adenilato quinasa (una enzima) y la glutamina sintetasa (una enzima).
Las proteínas pueden informalmente pueden dividir en tres clases principales, de acuerdo con las estructuras más comunes terciarias:las proteínas globulares , proteínas fibrilares y proteínas de la membrana.

Prácticamente todas las proteínas globulares sonsolubles y son en gran parte las enzimas . Las proteínas fibrilares son a menudo estructural, como es el caso de colágeno , el principal componente del tejido conectivo , o queratina , el constituyente de proteínas de cabello y uñas.

Las proteínas de membrana a menudo actúan como receptores o proporcionan canales para que las moléculas pueden atravesar la membrana celular.

Estructura primaria

Es la secuencia lineal de aminoácidos a lo largo de la cadena polipeptídica de la proteína. Este es el nivel estructural más simple y lo más importante, porque se deriva toda la disposición espacial de la molécula.

Es específico para cada proteína y se determina generalmente genéticamente . La estructura primaria de los resultados de proteínas en una larga cadena de aminoácidos con un extremo “amino-terminal” y un extremo “carboxi terminal.”

Estructura secundaria

Es la forma de organizar ellos mismos aminoácidos en la secuencia primaria de la proteína. Se produce gracias a la posibilidad de rotación de los enlaces entre los carbonos alfa de los aminoácidos y sus grupos amino y carboxilo.

La disposición secundaria de una cadena de polipéptido se puede producir de forma regular; Esto sucede cuando el ángulos de enlace entre los carbonos alfa y sus ligandos son el mismo y se repiten más de un segmento de la molécula.

La cadena polipeptídica puede interactuar con sí mismo a través de dos formas principales: por la formación dehélices alfa y la hojas beta . Aparte de estos hay estructuras que no son ni hélices ni deja lazos llamadas ( bucles ).

  • hélice alfa: presente en la estructura secundaria de los niveles de organización de la proteína. estructuras cilíndricas son estabilizadas por enlaces de hidrógeno entre aminoácidos. Las cadenas laterales de aminoácidos se enfrentan hacia el exterior. Hay varias maneras de cómo hélice alfa puede ser organizada. En hélice alfa esqueleto del polipéptido se tuerce en una hélice gire a la derecha.
  • beta-hoja: Modelo estructural encontrado en diversas proteínas, donde las regiones vecinas de la cadena de polipéptido se asocian a través de enlaces de hidrógeno que resulta en una estructura plana y rígida. Esto también es una estructura estable en la que los grupos polares de la cadena de polipéptido se asocian a través de enlaces de hidrógeno entre sí.
  • bonos: son secciones de secuencia que se unen a otros dos tipos de estructura secundaria. En contraste hélices y hojas, que forman el núcleo de los enlaces de la proteína no son estructuras regulares y salir de la proteína plegada.

Estructura terciaria

La estructura terciaria es la forma como molécula de proteína dada se organiza en el espacio. Se corresponde con el movimiento, la organización de alfa-hélices, cintas ser vueltas en un espacio tridimensional, definido por las coordenadas atómicas.

Se deduce del plegamiento de las hélices y estructura secundaria de lámina plegada y se mantiene en esa posición para la impermeabilización y las interacciones hidrofílica.

Estructura cuaternaria

La estructura cuaternaria de una proteína se refiere a la unión de varias moléculas de proteína no plegadas en un complejo multi-proteína. La interacción entre las moléculas se lleva a cabo a través de la no – . Enlaces covalentes.

Determinación de la estructura

El descubrimiento de la estructura terciaria de una proteína, o la estructura cuaternaria de sus complejos, puede proporcionar información importante acerca de cómo la proteína realiza su función.

Entre los métodos más comunes para la determinación de la estructura son la cristalografía de rayos X y las proteínas de resonancia magnética nuclear(RMN), ambos capaces de producir datos a gran escala átomo.

Sin embargo, la RMN puede proporcionar datos a partir de los que es posible para determinar las distancias entre los subconjuntos de pares de átomos, determinando de ese modo es posible final conformaciones de una proteína dada. Interferometría de doble polarización es un método analítico para medir la conformación y conformacionales cambios en las proteínas debido a las interacciones u otros estímulos.

El dicroísmo circular es otra técnica de laboratorio para determinar la composición de las hélices a nivel de proteína y láminas beta. La electrónica de crio-microscopía (crio-ME) se utiliza para producir baja – la información de resolución de los complejos de proteínas de gran tamaño, incluyendo los virus.

Una variante llamada cristalografía de electrones y, en algunos casos, capaz de producir información de alta resolución en particular, en los cristales bidimensionales de proteínas de membrana.

Las estructuras resueltas se añaden generalmente a la Protein Data Banco (PDB), un recurso de libre acceso para la consulta de los datos estructurales de miles de proteínas.

No se conoce un número mucho mayor de secuencias genéticas que las estructuras de proteínas. Además, el conjunto de estructuras resueltas tiende a concentrarse en los que pueden ser adecuados fácilmente a las proteínas globulares condiciones cristalografía de rayos X, en particular, es más fácil de preparar para la cristalografía de rayos X como proteínas membrana son difíciles de cristalizar y comparativamente poco representados en el AP.

Las iniciativas de genómica estructural han estado tratando de corregir esta asimetría a través de la resolución sistemática de las estructuras representativas de las principales clases de plegado. Además, existen proteínas métodos de predicción de estructura que intentan proporcionar una estructura plausible de proteínas cuyas estructuras aún no se han determinado experimentalmente.

Funciones celulares

funciones celulares proteina

Las proteínas son los principales actores dentro de las células, la realización de las tareas determinadas por la información codificada en los genes.

A excepción de ciertos tipos de ARN , la mayoría de otras moléculas biológicas son elementos relativamente inerte en el cual las proteínas actúan.

Las proteínas también son el componente celular importante; por ejemplo, la mitad del peso de una célula de Escherichia coli corresponde a las proteínas, otras macromoléculas tales como ADN y ARN corresponden a solamente 3% y el 20% en peso, respectivamente. El conjunto de proteínas que se pueden expresar en una célula particular o tipo de célula que se denomina proteoma.

La característica principal de proteínas, que también permite la realización de una amplia gama de funciones, es su capacidad para unirse a otras moléculas a sí mismos, de manera estable y específica.

La región de la proteína responsable de la agregación de otras moléculas se denomina sitio de unión que generalmente corresponde a una depresión en la superficie molecular de la proteína. Esta capacidad de unión está mediada por la estructura terciaria de la proteína, que define la región de unión, y las propiedades químicas de las cadenas laterales de aminoácidos.

Enlaces de proteínas pueden ser muy específicos; por ejemplo, la inhibición de la proteína RNasa se une a la angiogenina humana pero no se une a su rampirnase anfibio homóloga. Hay variaciones químicas muy sutiles que pueden a veces ser suficiente para eliminar completamente la posibilidad de la proteína de unión; Por ejemplo, el aminoacil-tRNA sintetasa específica de aminoácidos valina no es capaz de unirse la cadena lateral del aminoácido isoleucina , muy similar.

Las proteínas pueden unirse no sólo a otras proteínas, así como sustratos de moléculas pequeñas. Cuando las proteínas se unen específicamente a otras copias de la misma molécula, que son capaces de oligomerizar para formar fibrillas.

Este proceso a menudo se produce en las proteínas estructurales consisten en monómeros globulares que se asocian entre sí para formar fibras rígidas. Las interacciones entre las proteínas también regulan la actividad enzimática, el control de la progresión a través del ciclo celular y permiten la formación de complejos de proteínas que realizan diversas reacciones bajo la misma función biológica.

Las proteínas también se unen a las membranas celulares.La capacidad de unirse a sí mismo socios que inducen cambios conformacionales en proteínas permite la construcción de redes de señalización celular extremadamente complejo.

Desde interacciones de proteínas son reversibles y dependen de la disponibilidad de los distintos grupos de proteínas para formar agregados capaces para realizar una amplia gama de funciones, el estudio de las interacciones entre proteínas específicas es fundamental para la comprensión de los aspectos importantes de la función celular y en última instancia las propiedades que distinguen diferentes tipos de células.

Enzimática

Las proteínas pueden actuar como los teléfonos enzimas , que son catalizadores de reacciones químicas. Las enzimas son generalmente altamente específico y acelerar sólo una o muy pocas reacciones químicas.

Las enzimas llevan a cabo la mayoría de las reacciones que forman parte del metabolismo y manipular el ADN en diversos procesos tales como la replicación del ADN , la reparación del ADN y la transcripción de genes.

Algunas enzimas actúan sobre otras proteínas con el fin de añadir o eliminar grupos químicos, un proceso llamado modificación post-traduccional. Se conocen sobre 4.000 catalizada reacciones químicas por enzimas.

La tasa de aceleración proporcionada por catálisis es a menudo enorme, alcanzando valores en la magnitud de 10 17 con respecto a la reacción no catalizada, lo que provoca un proceso que naturalmente, sería tomar hace 78 millones de años, con la enzima sea completa en sólo 18 milisegundos.

Los compuestos químicos que se someten a reacciones enzimáticas se conocen como sustratos .Aunque las enzimas pueden estar compuestos de cientos de aminoácidos, sólo un pequeño porcentaje de residuos es que se entra en contacto con el sustrato y una parte aún más pequeña – tres a cuatro residuos de media -. Está que está directamente implicado en la catálisis.

Proteínas estructurales

La proteína estructural confieren rigidez a los componentes biológicos que de otra manera simplemente fluidos. La mayoría de las proteínas estructurales son proteínas que forman ; por ejemplo, el colágeno y la elastina son los componentes esenciales del tejido conectivo tales como cartílago , mientras que la queratina está presente en estructuras duras, tales como el cabello , las uñas , plumas , pezuñas y algunos de concha animales.

Algunasproteínas globulares también pueden jugar características estructurales; por ejemplo, actina y tubulina son globular y soluble como monómeros, pero son capaces de polimerizar en fibras rígidas y largas que forma el citoesqueleto , lo que permite a la célula para mantener su forma y tamaño.

Otras proteínas que tienen funciones estructurales sonproteínas motoras tales como la miosina , quinesina y dineína , que son capaces de generar una fuerza mecánica, como por ejemplo que los contratos de los músculos. Estas proteínas son esenciales para la motilidad de los organismos unicelulares y el esperma de organismos multicelulares que se reproducen a través de la reproducción sexual.

La señalización celular y las proteínas de unión

Representación tridimensional de un anticuerpo al cólera en ratones, que se ha unido a la misma un hidrato de carbono antígeno.
Representación tridimensional de un anticuerpo parael cólera en ratones, que se ha unido a la misma unhidrato de carbono antígeno .
Muchas proteínas están involucradas en los procesos de señalización celular y la transducción de señales.

Algunos de ellos, tales como la insulina , son proteínas extracelulares que transmiten una señal a otras células en tejidos distantes de la celda en la que se sintetiza.

Otros son proteínas de membrana que actúan como receptores cuya función principal es vincular sí mismo una molécula de señalización e inducir una respuesta bioquímica en la célula.

Muchos receptores tienen en su superficie una sitio de unión y el dominio efector dentro de la célula, que puede tener actividad enzimática o sufrir cambios conformacionales que son detectados por otras proteínas dentro de la célula.

Los anticuerpos son componentes de proteína de la sistema inmune adquirido , cuya función principal es para unirse a sí mismosantígenos u otras sustancias extrañas al cuerpo, marcándolas para su destrucción.

Los anticuerpos pueden ser secretados en el medio extracelular o anclados a las membranas linfocitos B estrechos, llamados células plasmáticas.

Mientras que las enzimas son extremadamente limitados en su capacidad de unión, resumiendo los sustratos necesarios para llevar a cabo su función enzimática, los anticuerpos no tienen esta restricción, que presenta una afinidad extremadamente alta.

Muchas de las proteínas que transportan ligandos son capaces de unirse a sí mismos pequeñas biomoléculas, transportarlos a diferentes lugares del cuerpo. Estas proteínas deben tener una alta afinidad de unión, donde su ligando está presente en altas concentraciones, sino que también son capaces de liberar el ligando en los casos en que su concentración en los tejidos diana es mínima.

El ejemplo clásico de una proteína de unión es la hemoglobina , que transporta el oxígeno desde los pulmones a otros órganos y tejidos en todos los vertebrados y tiene homólogos en todos los reinos.

El transmembrana proteínas también actúan como proteínas ligantes de transporte, capaz de alterar la permeabilidad de la membrana celular con respecto a pequeñas moléculas y iones.

La membrana en sí tiene un núcleo resistente al agua, por lo que las moléculas polarizadas o electrónicamente cargado no son capaces de propagarse . Las proteínas de la membrana tienen canales internos que permiten este tipo de moléculas dentro y fuera de la célula.

Muchas proteínas con canales iónicos están especializados con el fin de seleccionar sólo un ion particular; por ejemplo, los canales de potasio y sodio son a menudo sólo aceptan uno de los dos iones.

Enfermedades de proteínas

La acumulación de proteínas desplegadas casi no puede causar enfermedad amiloide , un grupo de varias enfermedades, entre ellas la enfermedad de Alzheimer , la enfermedad de Parkinson y enfermedad de Huntington.

El riesgo de estas enfermedades aumenta significativamente con la edad. Como seres humanos de edad, el equilibrio de la síntesis, el plegamiento y la degradación de las proteínas se somete a la perturbación, que causa la mala acumulación de agregados de proteínas no plegadas.

Sin embargo, las enfermedades causadas por la agregación de proteínas mal plegadas no son únicos para el sistema nervioso central y se manifiestan en los tejidos periféricos, tales como en el caso de diabetes mellitus tipo 2 , catarata heredado, algunas formas de aterosclerosis, con trastornos relacionados con hemodiálisis y amiloidosis , entre otros.

Los genes y los productos de proteínas que participan en estas enfermedades se llama amiloidogénica y todas estas enfermedades tienen en común la expresión de una proteína fuera de su contexto normal.

En todas estas enfermedades, la agregación de proteínas puede ser causada por accidente, por la hiperfosforilación de la proteína por mutaciones que hacen que la proteína inestable o el aumento dysregulated o patológico en la concentración de algunas de estas proteínas entre las células. Estos desequilibrios la concentración puede ser causada por mutaciones amiloidogénicos de genes, los cambios en la secuencia de aminoácidos de la proteína o las deficiencias en el proteasoma.

Métodos de estudio

Las proteínas son una de las moléculas biológicas más ampliamente estudiados, ya sea in vitro , in vivo o in silico . El estudio in vitro de las proteínas purificadas en un ambiente controlado es útil para aprender cómo las proteínas desempeñan sus funciones; por ejemplo, el estudio de la cinética de la enzima explota el mecanismo químico de la actividad catalítica de una enzima y su afinidad relativa para el sustrato moléculas posible.

En el otro lado, los experimentos in vivo pueden proporcionar información sobre el papel fisiológico de la proteína dentro de una célula o un organismo. El estudio in silico utiliza métudos computacionales para estudiar las proteínas.

Protein Purification

Antes de poder realizar un análisis in vitro , la proteína puede purificarse a partir de otros componentes celulares.Purficação Este proceso normalmente comienza con la lisis de la célula, con lo que se rompe la membrana celular y el contenido interno desatado por un llamado solución lisado bruto.

La mezcla resultante puede ser purificado porultracentrifugación , que fracciona los diversos componentes celulares en fracciones que contienen las proteínas solubles, proteínas y lípidos de membrana, organelas , celular y ácidos nucleicos.

Las proteínas de este lisado a continuación son concetradas a través de la precipitación , hechos por el método de precipitación salina. Se utilizan entonces para varios tipos de cromatografía para aislar la proteína o proteína deseada, de acuerdo con propiedades tales como peso molecular y afinidad de unión.

El nivel de purificación puede ser monitoreado por varios tipos deelectroforesis en gel , cuando conocido peso molecular y punto isoeléctrico , por espectroscopia , cuando la proteína tiene diferentes características espectroscópicas, o mediante análisis enzimático, donde la enzima tiene actividad enzimática. Las proteínas se pueden aislar adicionalmente de acuerdo con su carga utilizando enfoque isoeléctrico.

En el caso de las proteínas naturales pueden ser necesarios más pasos en el proceso de purificación a fin de obtener suficiente proteína puro para ser utilizado en el laboratorio.

Para simplificar este proceso, se hace uso a menudoingeniería genética para agregar características químicas de proteínas haciéndolos más fácilmente purificado sin, sin embargo, que afecta a la estructura o actividad.

En este caso, se añade un terminal de la proteína a una etiqueta de una secuencia específica de aminoácidos, por lo general una serie de residuos de histidina ( tag poli-histidina ).

Así, cuando el lisado se hace pasar sobre una columna de cromatografía que contiene níquel , los residuos de histidina se unen con níquel y se aferran a la columna, mientras que los componentes de lisado sin la etiqueta que pasa sin obstáculos.

Se han desarrollado varias etiquetas para ayudar a los investigadores en la purificación de proteínas a partir de mezclas complejas.

Localización celular

El estudio de las proteínas in vivo se dedica a las cuestiones relacionadas con la síntesis y la localización de las proteínas en el interior de la célula.

Aunque muchas de las proteínas intrecelulares se sintetizan en el citoplasma y las proteínas secretadas se sintetizan en el retículo endoplásmico , el proceso específico de cómo las proteínas se dirigen a orgánulos específicos o estructuras celulares es en muchas situaciones poco claras.

Una de las técnicas para evaluar la localización celular utiliza la ingeniería genética para expresar una célula A proteína de fusión que comprende la proteína en estudio ligado a un gen informador , tal como la proteína verde fluorescente. La posición de proteínas la fusión de la célula puede ser entonces fácilmente visualizada por microscopía.

Otros métodos para la obtención de localización subcelular de proteínas requieren el uso de marcadores conocidos compartimentales para diferentes regiones celulares. Con el uso de versiones de estos marcadores marcados con fluorescencia, se hace más fácil de identificar y localizar la proteína deseada.

La técnica estándar para la localización celular es la microscopía inmunoelectrónica . Esta técnica utiliza un anticuerpo para la proteína deseada, junto con técnicas clásicas de la microscopía electrónica.

La muestra se preparó para un análisis microscópico estándar luego de ser tratados con un anticuerpo de la proteína que se conjuga con un material electro-denso, normalmente oro.

A través de mutagénesis dirigida al sitio , los investigadores pueden alterar la secuencia de la proteína, cambiando por lo tanto su estructura, localización celular y la susceptibilidad a la regulación. Esta técnica también permite la incorporación de los no – aminoácidos proteicos naturaus utilizando ARNt modificados. Y también puede permitir el diseño de nuevas proteínas con nuevas proriedades.

Proteómica y bioinformática

Todo el conjunto de proteínas expresadas en una célula en un momento dado se llama la proteómica , y estudio a gran escala de estos conjuntos define el campo de la proteómica , nombrado en analogía con el campo relacionado de la genómica.

Entre las principales técnicas de proteómica son electroforesis bidimensional, que permite la separación de un gran número de proteínas, espectrometría de masas, que permite la rápida identificación de proteínas y péptidos secuenciación, el microarray proteínas, que permite la detección de los niveles relativos de la gran cantidad de proteínas presentes en la célula, y dos – sistema híbrido, que permite la exploración sistemática de interacciones proteína-proteína el montaje total y biológicamente posibles estas interacciones se llama interactoma.

El esfuerzo sistemático para determinar estructuras de proteínas y todos los posibles enovelamentos se llama genómica estructural.

La previsión y la simulación de la estructura

Complementario al campo de la genómica estructural, estructuras de proteínas previsión de la demanda para desarrollar métodos eficientes de proporcionar modelos plausibles para las proteínas cuyas estructuras aún no se han determinado experimentalmente.

El más exitoso método de predicción estructural, conocido como el modelado de homología , basada la existencia de una estructura de modelo con una secuencia similar a la proteína para ser modelado.

El objetivo de la genómica estructural es para proporcionar una representación suficiente de las estructuras resueltas que sirven como modelo para todos los demás.

Los procesos de unión de plegamiento de proteínas y pueden ser simulados usando técnicas como la dinámica molecular o método de Monte Carlo , que han sido aprovechar mejor las ventajas de la computación distribuida , ya que el proyecto Folding @ home.

El plegado pequeños dominios de la proteína de hélice alfa, como proteína accesoria de VIH , se ha simulado con éxito in silico. Métodos híbridos combinan dinámica molecular con cálculo mecánica cuántica han permitido el funcionamiento de los estados electrónicos de los rhodopsins.

Historia y etimología

Las proteínas fueron descritos por primera vez por el químico holandés Gerardus Johannes Mulder y llamada así por el químico sueco Jöns Jacob Berzelius en 1838. Mulder lleva a cabo análisis elementales de las proteínas comunes y se encontró que prácticamente todas las proteínas tenían la misma fórmula empírica – C 400 H 620 N 100 O 120 P 1 S 1 .

Aunque erróneamente concluyó que la proteína debe consistir en un solo tipo de molécula grande. El término “proteína” para describir estas moléculas ha sido propuesto por el socio Mulder, Berzelius. La proteína deriva de la palabra griega πρωτεῖος ( proteios ), que significa “a la cabeza” o “lo que viene”.

Mulder continuó la investigación mediante la identificación de los productos de la degradación de proteínas, tales como el aminoácido leucina , por lo que determinó la peso casi exacta molecular de 131 Da.

Los científicos pioneros en el campo de la nutrición, como el alemán Carl von Voit cree que la proteína era el nutriente más importante en el mantenimiento de la estructura del cuerpo, ya que no había una creencia generalizada de que sería la carne tenía origen en la carne.

Karl Heinrich Ritthausen amplió el campo de las proteínas que se sabe que la identificación de ácido glutámico . Thomas Burr Osborne recopiló en 1909 una revisión exhaustiva de todas las proteínas vegetales y en el mismo año y en conjunto con Lafayette Mendel determinó los aminoácidos esenciales para la supervivencia de las ratas de laboratorio mediante la aplicación de la ley de Liebig.

La comprensión de las proteínas como polipéptidos fue proporcionado por Franz Hofmeister y Hermann Emil Fischer . El papel central de las proteínas como las enzimas en los organismos vivos se determinó en 1926, cuando James B. Sumner demostró que la ureasa era de hecho una proteína.

La dificultad en la purificación de proteínas en grandes cantidades tremenda investigación difícil de la primera bioquímica. Por lo tanto, la investigación inicial se centró principalmente en las proteínas que se purificaron fácilmente en cantidades tales como la sangre , de la clara de huevo , varias toxinas y enzimas digestivas obtenidos de mataderos.

Atribiu a Pauling la primera predicción exitosa de estructuras secundarias de las proteínas en base a enlaces de hidrógeno , una idea que ya se había propuesto en 1933 por William Astbury.

Posteriormente, la investigación Walter Kauzmann en desnaturalizante, basado en parte en estudios anteriores Kaj Ulrik Linderstrøm Lang llegó a contribuir a comprender el plegamiento de proteínas y estructuras de impermeabilización interacciones mediadas.

La primera proteína que se secuenció era la insulina , por Frederick Sanger en 1949. Sanger determinado correctamente la secuencia de aminoácidos de la proteína, lo que demuestra de forma concluyente que las proteínas fueron formados por polímeros lineales de aminoácidos en lugar de cadenas ramificadas o coloides.

Las primeras estructuras de proteínas a ser resueltos fueron la hemoglobina y la mioglobina , por Max Perutz y John Kendrew , respectivamente, en 1958.

En las décadas posteriores, la electrónica de crio-microscopía de grandes conjuntos macromoleculares y predicción computacional de estructuras de proteínas de pequeños dominios eran los métodos que permitían la investigación de proteínas en la escala atómica. A principios de 2014, se registraron en el Protein Data Bank aproximadamente 90.000 estructuras de proteínas con resolución atómica.

Deja un comentario

Tu dirección de correo electrónico no será publicada. Los campos obligatorios están marcados con *